Download miễn phí Đề tài Sản xuất GOS từ lactose



MỤC LỤC:
PHẦN 1: NGUYÊN LIỆU ĐƯỜNG LACTOSE: . 4
1.1. Công thức cấu tạo và tính chất vật lý : . 4
1.2. Sản phẩm lactose trên thị trường : . 5
PHẦN 2: ENZYM β-GALACTOSIDASE . 5
2.1. Giới thiệu chung: . 5
2.2. Các phương pháp cố định enzyme: . 8
2.3. Cố định enzym trên cotton . 11
PHẦN 3: QUI TRÌNH CÔNG NGHỆ . . 14
3.1. Sơ đồ khối: . . 14
3.3 So sánh 2 qui trình: . 31
PHẦN 4: SẢN PHẨM . . 32
4.1. Giới thiệu chung: . . 32
4.2. Chỉ tiêu chất lượng: . 34
4.3. Chức năng và ứng dụng: . 35
4.4. Hướng phát triển ứng dụng của GOS trong công nghệ thực phẩm: . 36
PHẦN 5: THÀNH TỰU CÔNG NGHỆ: . 36
PHẦN 6: TÀI LIỆU THAM KHẢO . 41


http://s1.liketly.com/flash/edoc/jh2i1fkjb33wa7b577g9lou48iyvfkz6-swf-2014-01-01-de_tai_san_xuat_gos_tu_lactose.r157N7TscE.swf /tai-lieu/de-tai-ung-dung-tren-liketly-52885/
Để tải bản Đầy Đủ của tài liệu, xin Trả lời bài viết này, Mods sẽ gửi Link download cho bạn sớm nhất qua hòm tin nhắn.
Ai cần download tài liệu gì mà không tìm thấy ở đây, thì đăng yêu cầu down tại đây nhé:
Nhận download tài liệu miễn phí

Tóm tắt nội dung tài liệu:

óng 1 mmol glucose mỗi phút từ lactose ở pH 4,5 ở 37oC).
 Cotton:
Vải bông là một vật liệu rẻ tiền và phổ biến rộng rãi trong vật liệu sợi. Nó có nhiều ưu
điểm như diện tích bề mặt lớn, sức bền cơ học cao và độ xốp cao.
Các miếng vải bông làm từ 100% cotton có cellulose từ 85-90%.
 Polyethyleneimine (PEI):
Polyethyleneimine [PEI; (C2H5N) n] là một polyamine tổng hợp với nhiều các nhóm
amin. PEI đã được chấp nhận như là một chất mang trong công nghiệp cố định chất xúc tác
sinh học. PEI có thể cố định cho các enzym hòa tan. Là một polymer tích điện dương tạo
phức với các loại điện tích âm.
PEI có thể được hấp thụ hay ghép đồng hóa trị. Khi liên kết đồng hóa trị, PEI tạo 2 hay
nhiều liên kết chéo, thường là với glutaraldehyde. Khi PEI tạo phức, tương tác bị ảnh hưởng
12
bởi nồng độ muối, pH, và nồng độ các thành phần có thể kết tủa. Cục Quản lý dược thực
phẩm (FDA) đã cho phép PEI như là một phụ gia thực phẩm trực tiếp trong thực phẩm cho
con người.
Trong bài này sử dụng PEI 50% (w / v) trung bình trọng lượng phân tử 750000 Dalton.
 Glutaraldehyde (GA)
Liên kết đồng hóa trị xảy ra ở những nhóm chức phản ứng như là nhóm cacbonyl của
glutaraldehyde. Glutaraldehyde tương tác liên kết chéo với các nhóm amin.
Hoạt tính tương đối của các enzyme mà không có liên kết chéo là 83%. Sau khi sử dụng
lần đầu tiên hoạt tính tương đối giảm xuống còn 67.5% do sự thất thoát. Hoạt tính tương
đối của enzyme liên kết chéo bằng glutaraldehyde không thay đổi (83%) và ổn định ngay cả
sau khi sử dụng đến lần thứ tám.
Trong bài này sử dụng GA 25% (w / v).
2.3.2. Phương pháp cố định
Cố định enzym trên vải cotton có 3 bước chính: hấp phụ của PEI lên vải cotton, đưa
enzym vào PEI-cotton, GA liên kết chéo với PEI-enzyme. Enzym cố định được giữ lạnh
đông cho đến khi sử dụng.
Cho 1 ml PEI có pH 8, nồng độ PEI 0.22% (w / v) được bổ sung vào 0.2 g các mảnh vải
bông trong bình erlen 125 ml, PEI phân bố đồng đều đến chất mang.
Sau khi hấp phụ PEI, cho 50 mg enzym vào bình (10 ml dung dịch enzyme 5 mg /ml).
Khi bổ sung enzyme dung dịch có màu trắng đục. Sau đó được giữ ở nhiệt độ phòng trong
10-15 phút. Thông thường, sự ghép nối được hoàn thành khi màu trắng đục biến mất.
Những miếng cotton PEI-enzyme cho vào GA 0.2% (w / v), pH 7.0 trong 5 phút. Sau đó
được cho liên kết chéo với GA giữ trong thời gian 420 phút ở nhiệt độ phòng. Các miếng
cotton có màu vàng ở cuối quá trình cố định. Cuối cùng, miếng cotton được rửa với nước
cất.
Phần đầu của cố định, phải nghiên cứu tìm các tỷ lệ PEI enzyme thích hợp bằng cách
thay đổi nồng độ PEI và pH ban đầu, đó là những yếu tố quan trọng ảnh hưởng đến mức độ
enzyme cố định trên cotton, pH của PEI được điều chỉnh bằng NaOH hay HCl.
13
Hình 2.2: Quá trình cố định enzym lên PEI
So với các enzyme trong dung dịch, cố định enzyme β -galactosidase có nhiều ưu điểm
trong sản xuất GOS, như enzyme có thể dùng lại, năng suất cao, cải thiện sự ổn định nhiệt,
hoạt động liên tục, việc hình thành sản phẩm được kiểm soát, năng suất cao, enzyme không
nhiễm vào sản phẩm.
14
Tạp chất
Enzyme β-
galactosidase tự do
Lactose
Nước Phản ứng
Than hoạt
tính
Xử lý than hoạt
tính
Lọc
Sản phẩm
Tạp chất
Tách GOS
Cô đặc
Sấy phun
Mụi than
& enzyme
PHẦN 3: QUI TRÌNH CÔNG NGHỆ
3.1. Sơ đồ khối:
3.1.1. Sơ đồ 1: Sản xuất GOS dùng enzyme β-galactosidase tự do có nguồn gốc
từ A. oryzae
Hình 3.1: Sơ đồ khối Sản xuất GOS dùng enzyme β-galactosidase tự do có nguồn gốc
từ A. oryzae
15
Tạp chất
Enzyme β-
galactosidase cố định
Lactose
Nước Phản ứng
Than hoạt
tính
Xử lý than hoạt
tính
Lọc
Sản phẩm
Tạp chất
Tách GOS
Cô đặc
Sấy phun
Mụi than
& enzyme
3.1.2. Sơ đồ 2: Sản xuất GOS dùng enzyme β-galactosidase cố định bằng bông vải có
nguồn gốc từ A. oryzae
Hình 3.2: Sơ đồ khối sản xuất GOS dùng enzyme β-galactosidase cố định bằng bông
vải có nguồn gốc từ A. oryzae
16
3.2 Giải thích qui trình công nghệ
3.2.1 Qui trình 1: Sản xuất GOS dùng enzyme β-galactosidase tự do có nguồn gốc từ
A. oryzae
3.2.1.1 Phản ứng
 Mục đích công nghệ: chế biến
Chuyển hóa lactose thành GOS .
 Các biến đổi
 Vật lý: nhiệt độ tăng.
 Hóa học: nồng độ các chất thay đổi hàm lượng GOS, glucose, galactose tăng
lên , hàm lượng lactose giảm do phản ứng thủy phân lactose.
Hóa sinh: enzyme β-galactosidase xúc tác phản ứng thủy phân lactose. Sau phản
ứng lượng GOS đạt được là 27% với 50% lactose đã được chuyển đổi hay phản
ứng.
Bảng 3.1: Thành phần các chất sau phản ứng.
Các chất sau phản ứng Hàm lượng các chất(%)
Lactose
Glucose
Galactose
GOS
2OS
3OS
4OS
5OS
6OS
50.38
17.22
4.98
27.42
0.00
18.30
5.77
2.35
1.01
 Hóa lý: hiện tượng bốc hơi nước, đường tinh thể hòa tan, độ nhớt thay đổi.
 Vi sinh: không có thay đổi nhiều.
 Phương pháp thực hiện:
Cho dung dịch lactose đã tiệt trùng và được gia nhiệt tới 40oC vào bình phản ứng, giữ
dung dich ở nhiệt độ 40oC. Cho cánh hoạt động với tốc độ 30 – 50 vòng/phút. Chỉnh pH
dung dịch về 4.5 rồi bổ sung enzyme vào.
Giữ nhiệt độ ổn định trong suốt quá trình phản ứng.
Khi phản ứng kết thúc, nâng nhiệt độ dung dịch đến 950 Cđể vô hoạt enzyme.
 Thiết bị:
Thiết bị dạng hình trụ, đáy cầu bằng thép không rỉ. Xung quanh thân dưới và đáy là lớp
vỏ áo để giữ nhiệt cho dung dịch trong quá trình phản ứng. Phía trong có cánh khuấy. Một
motor làm cánh khuấy quay được đặt phía trên đỉnh thiết bị. Cơ chất và enzyme được cho
vào thiết bị qua cửa đỉnh.
17
Hình 3.3: Thiết bị phản ứng
Người ta có thể đặt cảm biến nhiệt và pH trong thiết bị để theo dõi nhiệt độ và pH trong suốt
quá trình phản ứng.
 Các yếu tố ảnh hưởng:
 Nhiệt độ và pH:
Mỗi enzyme có một nhiệt độ và pH tối thích khác nhau. Tại nhiệt độ và pH tối thích
này hoạt lực của enzyme sẽ là cao nhất. Đối với enzyme β-galactosidase có nguồn gốc từ A.
oryzae thì pH tối thích là 4.5 và nhiệt độ tối thích là 40oC.
 Enzyme:
Trong điều kiện thừa cơ chất, vận tốc phản ứng phụ thuộc tuyến tính vào nồng độ
enzyme :
Với: – vận tốc phản ứng; - nồng độ enzyme.
Nhưng khi nồng độ enzyme quá lớn, cơ chất không đổi thì vận tốc phản ứng tăng chậm
và tiến về cực đại. Do đó ta cần tính toán lượng enzyme sử dụng cho phù hợp để đạt được
tốc độ phản ứng cao và không lãng phí enzyme.
18
Cơ chất:
Hàm lượng lactose ban đầu trong môi trường là môt nhân tố quan trọng ảnh hưởng tối
việc hình thành GOS. Lượng GOS thu được càng lớn khi môi trường chứa càng nhiều hàm
lượng lactose. Hàm lượng lactose cũng ảnh hưởng tới loại GOS được taọ thành. Khi hàm
lượng đường lactose ban dầu tăng thì hàm lượng các GOS có khối lượng phân tử lớn hơn sẽ
tăng nhiều hơn hàm lượng các GOS có khối lượng phân tử thấp hơn.
Bảng 3.2: Hàm lượng các loại GOS tạo thành trong môi trường có hàm lượng lactose
khác nhau.
Loại GOS Hàm lượng tạo thành
trong môi trường
lactose 50g/l
Hàm lượng tạo thành
trong môi trường
lact...

---